Изучены коллигативные свойства водных растворов интерферона альфа лейкоцитарного человеческого. Установлен линейный характер зависимости понижения температуры замерзания от концентрации интерферона альфа в растворе, аналогичный ранее установленным зависимостям для альбумина, иммуноглобулина нормального и иммуноглобулина противоклещевого. Это позволяет рекомендовать метод осмометрии как экспрессный и точный метод определения концентрации индивидуальных белков в водных растворах, в том числе и в лекарственных препаратах. В интервале концентраций 0 – 10 % для интерферона альфа лейкоцитарного человеческого установлена линейная зависимость эффективной осмотической концентрации и осмотического давления от содержания белка в растворе. Найдено нулевое значение константы b, учитывающей гибкость и форму макромолекул, в уравнении Галлера и доказано существование только сферической глобулярной конформации белковых макромолекул интерферона альфа лейкоцитарного человеческого в исследуемом интервале концентраций.

Colligative properties of aqueous solutions of human leukocyte interferon alpha studied. The linear dependence of freezing point depression of the concentration of interferon alpha in the solution set. This is analogous to previously obtained curves for albumin, normal and anti-mite immunoglobulins. This allows recommending osmometry method as a fast and precise method for determining the concentration of individual proteins in aqueous solutions, including pharmaceuticals. The linear dependence of the effective osmotic concentration and osmotic pressure of the protein content of the solution is installed in the concentration range of 0 - 10% for the human leukocyte interferon alpha. A zero value of the constant b, which takes into account the flexibility and shape of macromolecules in the equation Haller, found. The existence of only spherical globular conformation of protein macromolecules of human leukocyte interferon alpha in the investigated range of concentrations proved.